Chaque acide aminé est un monomère qui forme une chaîne peptidique polymère avec d`autres acides aminés lorsque le groupe carboxyle (-COOH) d`un acide aminé réagit avec le groupe aminé (-NH) d`un autre acide aminé, formant une liaison covalente entre les résidus d`acides aminés et libérant un molécule d`eau. La stratégie pour la synthèse peptidique, comme indiqué ici, devrait maintenant être apparente. Analyse enzymatique le clivage enzymatique C-terminal des acides aminés par l`une de plusieurs enzymes carboxypeptidases est une méthode d`analyse rapide et pratique. Le modèle de carillon de ce composé peut être examiné en cliquant sur le diagramme. Les protéines globulaires incorporent une variété d`acides aminés, beaucoup avec de grandes chaînes latérales et des groupes fonctionnels réactifs. Cette stabilité reflète le fait que cette enzyme fonctionne dans l`environnement inhospitalier du tube digestif. Des parties de l`alanine accepteur N-terminal et du donneur de phénylalanine tombent également dans ce virage hélicoïdal, et une analyse minutieuse de la structure indique qu`il y en a 3. Les peptides de longueur définie sont nommés à l`aide de préfixes de multiplicateur numérique IUPAC. En outre, les protéines affichent généralement une structure plus complexe que les peptides plus simples. Ces petits sacs fusionnent avec la membrane plasmique et déversent leurs hormones peptidiques préfabriquées dans la circulation sanguine.

En outre, l`addition d`acide trichloroacétique ou de l`urée de bis-amide (NH2CONH2) est couramment utilisée pour effectuer des précipitations protéiques. Cet arrangement garantit que beaucoup d`insuline peut être libéré dans une courte période si nécessaire. Quatre fragments sont obtenus, et la structure finale aurait pu être résolue par ces seuls. Le résidu N-terminal (ALA) est sur la gauche, et le C-terminal Gly sur la droite. L`hydrolyse partielle produira un mélange de peptides plus courts et de certains acides aminés. Les quatre chaînes polypeptidiques sont reliées les unes aux autres par des ponts salins, formant une structure quaternaire tétramère. Dans le monde animal, tous utilisent une forme d`hormone peptidique. Par conséquent, l`acylation des acides aminés par traitement avec des chlorures d`acyle ou des anhydrides à pH > 10, comme décrit précédemment, sert à protéger leurs groupes aminés de la réaction ultérieure. N`oubliez pas que les esters sont des réactifs acylants plus faibles que les anhydrides ou les halogénures d`acyle, comme indiqué précédemment.

Les exemples de méllitine, de collagène et d`hémoglobine, présentés ci-dessous démontrent cette caractéristique. L`étape finale, dans laquelle le peptide complété est libéré de l`appui de polymère, est un clivage simple d`ester de benzyle. Les réactifs pour la prochaine addition de liaison peptidique sont ensuite ajoutés, et les étapes de purification répétées. L`hémoglobine, la plus complexe de ces exemples, est une grande protéine conjuguée qui transporte l`oxygène. L`ester méthylique du premier dipeptide (structure à droite) est l`édulcorant artificiel aspartame, qui est presque 200 fois plus sucré que le saccharose. Chaque chaîne de protéine se replie dans un ensemble de segments structuraux alpha-Helix reliés ensemble dans un arrangement de globine, ainsi appelé parce que cet arrangement est le même motif de pliage utilisé dans d`autres protéines d`hémi/globine telles que la myoglobine. Dans ce diagramme, ces dessins animés (violet coloré) sont affichés en cliquant sur le bouton approprié. Dans cette forme de libération d`hormone quelque chose signale l`ADN pour commencer à produire l`hormone peptidique. Les peptides interdits sont des hormones de croissance, ceux qui augmentent l`oxygénation du sang, ceux qui affectent la croissance musculaire et la réparation, et ceux qui causent des organes du système endocrinien (e.